Po treningu: białko, czy węglowodany i białko?

Niedawno trafił do mnie zrzut ekranu z pewnej dyskusji. Powielane są tam uniwersalne, nieprawdziwe twierdzenia, które krążą w klubach i w sieci od dobrych kilkunastu lat. Zamiast sięgnąć po pierwsze lepsze opracowanie dotyczące biochemii, czy fizjologii wysiłku młodzi mężczyźni wolą powtarzać oklepane mity. Co gorsza każdy pierwszy lepszy trener nagle staje się ekspertem od dopingu, suplementacji, żywienia i oczywiście od treningu. Jeśli taka osoba ma popularny kanał na youtube, profil na facebooku, prowadzi bloga, dziennik treningowy lub stronę internetową to mity i ewidentne kłamstwa trafiają do szerokich rzesz fanów. A później w dyskusjach wiele osób podpiera się tą lub inną „gwiazdą youtube”. Taki sam fenomen dotyczy np. J. Zięby, który ma niezliczone rzesze bezwarunkowo oddanych mu „internetowych bojówek”. Nie ma tu żadnego znaczenia, iż tezy ww. mentora nie znajdują odzwierciedlenia w badaniach naukowych.

Teza nr 1

„Po treningu mamy niski poziom glikogenu”, „glikogen jest wypłukany”…

Wspomniane tezy nie mają nic wspólnego z rzeczywistością. Dlaczego? Bo aby zużyć większość glikogenu należy pracować z dużą intensywnością bliską progu mleczanowemu przez 186 ± 31 minut. Mówimy o ciągłej pracy na ergometrze (rowerku) przez średnio ponad 3 godziny! (93% progu mleczanowego, 65% szczytowego pochłaniania tlenu). [1] Teraz porównajmy tę pracę z klasycznym treningiem siłowym.

Zasoby glikogenu to 400-500g spichrzonej glukozy, stanowi to ok. od 10 do 180 mmol / kg „mokrej masy”. [3] W trakcie treningu siłowego po 6 seriach prostowania nóg siedząc (z intensywnością 70% ciężaru maksymalnego), odnotowano spadek o 47.0 ± 6.6 mmol / kg „mokrej masy”. [4] I teraz najważniejszy fakt - bez dostarczania żadnego pokarmu w ciągu 2 h glikogen u badanych mężczyzn wzrósł o 22.2 ± 6.8 mmol / kg „mokrej masy”. W kolejnym z eksperymentów J.Bangsbo i wsp. z 1992 r. [5] wykonywano prostowanie nogi siedząc przez 3 minuty z dużą intensywnością. Zasoby glikogenu zmniejszyły się ze 176.8 do 149.8 mmol / kg „mokrej masy”. Eksperyment powtórzono po godzinie odpoczynku. W drugiej próbie po kolejnych kilku minutach pracy glikogen ostatecznie spadł do poziomu 124.7 / kg „mokrej masy” (ostatecznie odnotowano spadek o 30%). I znowu: bez dostarczania żadnego pokarmu zasoby glikogenu w badanej nodze wzrosły w ciągu godziny o 9% (pomiędzy pierwszą, a drugą próbą). [5]

Po meczu w piłkę nożną (w istocie jest to interwałowy trening biegowy) odnotowuje się zużycie 54% glikogenu z włókien typu I oraz 46% z włókien typu II. Pamiętajmy, iż mówimy o 90 minutach biegania! [6]

Wniosek? Trening nie powoduje silnego „wypłukania” i całkowitego zużycia glikogenu, gdyż po wielu seriach odnotowuje się spadek o 26-30% (ogólnie przyjmuje się, że typowy spadek ilości glikogenu wynosi 25-40%). [7] Nawet 90 minut biegania nie wystarczy, by zużyć zasoby glikogenu. By solidnie nadszarpnąć glikogen mięśniowy należałoby pracować ok. 2,5-3,5 h (w zależności od intensywności, wieku, wagi, wytrenowania, warunków). Tym bardziej, iż w pracy wytrzymałościowej już po kilku-, kilkunastu minutach ogromnego znaczenia nabierają WKT, FFA (wolne kwasy tłuszczowe, w istocie ich nazwa jest myląca, ale to temat na zupełnie inny artykuł).

Powyższe zagadnienie podparłem również praktyką, gdyż zdarzało mi się wykonywać długotrwałe treningi mieszane, w tym interwały trwające po 30-40 minut (np. 3 rundy tabaty + 4-5 rund trwających po 5 minut na ciężarach z wykonywaniem skoków, uderzeń itd.)

Teza nr 2

„Glikogen należy uzupełniać po treningu siłowym w pierwszej kolejności, gdyż inaczej organizm nie przyswoi protein”.

Nie jest to prawda. Z wielu powodów. Przede wszystkim dlatego, że trening siłowy wcale nie powoduje ogromnych strat glikogenu (patrz teza nr 1).

Po drugie: kulturyści są znakomicie odżywieni i nawodnieni. Wg historycznego badania Elizabeth G. Frame [13] po spożyciu 8 jajek z 237 ml mleka i wanilią (51-60 g protein) do 8h po posiłku odnotowuje się zwiększoną ilość aminokwasów we krwi (w tym szczyt przypada na 2-3 h po posiłku). I teraz krytycznie zastanów się, jakie ma znaczenie, czy dostarczasz zaraz po treningu węglowodany skoro składniki odżywcze z poprzedniego posiłku cały czas krążą sobie w ciele? Podobnie poziom insuliny po posiłku bogatym w węglowodany może być podniesiony nawet przez kilka godzin. Jeśli przesadzisz z podażą węglowodanów, dostarczając 158 g węglowodanów o szybkiej kinetyce, poziom insuliny może być podwyższony nawet przez 6 godzin! W porównaniu do grupy która jadła tłuszcze (51 g tłuszczu + 88 g węglowodanów) poziom insuliny był prawie dwukrotnie wyższy w grupie która spożyła 16 g protein oraz 158 g węglowodanów. [20]

Po trzecie: w wielu badaniach wykazano, iż synteza białek mięśniowych może być podniesiona nawet do 48h po zakończeniu treningu [14], a więc jakie ma znaczenie, czy poda się najpierw węglowodany, czy proteiny? Mityczne okno anaboliczne omawiałem przy innej okazji - odsyłam do lektury: tutaj

Po czwarte: organizm szybko uzupełnia zasoby glikogenu po treningu, nawet gdy nie ma do dyspozycji żadnych „zewnętrznych” źródeł energii (tj. nie dostarczymy mu pożywienia!) [2] Mówi o tym szereg badań przytoczonych przez Paul A. Fouriera i wsp. Jakby tego było mało włókna typu II potrafią uzupełniać zasoby glikogenu także podczas wysiłku! (zapewne dlatego, iż włókna typu II służą szybkiej odpowiedzi typu: walka lub ucieczka; ang. fight or flight).

Skąd się bierze energia do uzupełniania glikogenu? W trakcie sprintu, skoków, intensywnej serii z ciężarami, serii ciosów itd. z glukozy powstaje dużo mleczanów (glikoliza beztlenowa). Błędnie uznaje się powstające mleczany za źródło „zakwasów”.

Glukoza- > pirogronian -> mleczan

Glikoliza beztlenowa to mało efektywny energetycznie proces w porównaniu do tlenowego pozyskiwania energii z glukozy (bezpośrednio glukozy lub glikogenu mięśniowego). W warunkach beztlenowych z 1 mola glukozy powstają tylko 2 cząsteczki ATP (z glikogenu 3 cząsteczki ATP). W warunkach tlenowych ten sam mol glukozy daje aż 38 cząsteczek ATP. [9]

Im wyższa intensywność pracy tym powstaje więcej mleczanów, mleczan jest dobrym substratem energetycznym do glukoneogenezy (jest to proces zamiany np. mleczanu w glukozę).

Możliwe losy powstającego w procesie glikolizy beztlenowej mleczanu:

• mleczan może zasilać zasoby glikogenu w wątrobie! (mleczan -> pirogronian -> glukozo-6-fosforan -> glikogen wątrobowy),
• mleczan może zasilać zasoby glikogenu w mięśniach (mleczan -> pirogronian -> glukozo-6-fosforan -> glikogen mięśniowy),
• mleczan może zostać zamieniony w glukozę w procesie glukoneogenezy; mleczany są transportowane poprzez krew do wątroby, gdzie posłużą, jako źródło energii; mleczany -> krew -> wątroba -> pirogronian -> glukoza; powstała glukoza jest paliwem dla mózgu, jak i pracujących mięśni (cykl Cori, cykl kwasu mlekowego).

Komentarz: pewne znaczenie w tym procesie mają również nerki, ale celowo to uprościłem.

Glukoza powstaje np. z aminokwasów (np. rozpad mięśni), glicerolu (rozpad trójglicerydów) czy mleczanów (np. intensywna praca mięśni w warunkach beztlenowych). Przy tym chciałbym dodać, iż organizm chętnie i łatwo ponownie wykorzystuje uwolnione z mięśni aminokwasy, przyjmuje się iż ponownie wbudowywanych jest 70-75% z nich. [8,9] Z tym, że po wysiłku beztlenowym (trening siłowy, skoki, sprinty itd.) większość energii (wg badań) zapewnia mimo wszystko mleczan, podobnie rola uwolnionego po hydrolizie trójglicerydów glicerolu jest tu niewielka. [2] Wiemy także, że przy wysiłku długotrwałym, wytrzymałościowym nie powstaje wiele mleczanów (ani półproduktów cyklu glikolitycznego), więc wtedy organizm czerpie energię z aminokwasów. Dlatego może się okazać celowe podawanie zarówno białka serwatkowego jak i węglowodanów po długotrwałym biegu czy marszu. [10]

I teraz odpowiedzmy sobie na pytanie, czy faktycznie niedostarczenie po treningu węglowodanów spowoduje, iż białko (np. serwatkowe) zostanie przeznaczone na cele energetyczne (w domyśle: zmarnowane)?

Przykro mi, ale nic na to nie wskazuje:

• Roy BD I wsp. 1985 r. – same węglowodany mają znikomy wpływ na tempo syntezy białek mięśniowych, za to mogą hamować rozpad białek mięśniowych, [17]
• Tipton i wsp. 2004 r. – obojętne, czy po treningu podano białko serwatkowe (20g), czy kazeinowe (20g) – znacząco wzrosła synteza białek mięśniowych, [15]
• Koopman R. i wsp. 2007 r. – najbardziej miażdżący eksperyment ze wszystkich cytowanych. Mężczyznom podano sam hydrolizat białka kazeinowego, bądź też hydrolizat białka kazeinowego oraz ~10.7 g węglowodanów lub (ten sam) hydrolizat oraz ~42.7g węglowodanów. Węglowodany, była to glukoza i maltodekstryny. Mężczyźni ważyli średnio 71.3 kg (a więc w każdym wariancie podano im ~21.4g hydrolizatu białka kazeinowego). Wyniki? Synteza białka, jego rozpad oraz utleniane, jak i całkowity bilans białek mięśniowych nie różniły się niezależnie, czy podawano same proteiny, czy też proteiny i węglowodany! [18]
• Hartman JW i wsp. 2007 r. – mleko bez tłuszczu (podane zaraz po treningu i godzinę później) przyniosło o wiele większe przyrosty włókien typu I i II w porównaniu do picia beztłuszczowej proteiny sojowej lub węglowodanów (maltodekstryn); napoje miały taką samą wartość energetyczną. [16] Słowo komentarza – mleko zawiera o wiele za mało węglowodanów, aby miało to znaczenie dla resyntezy glikogenu. Z kolei same maltodekstryny o wiele słabiej sprawdzą się w kontekście stymulowania hipertrofii od zwykłego białka serwatkowego (WPC, WPI, WPH),
• Kevin D. Tipton I wsp. 2007 r. - obojętne, czy białko serwatkowe (20 g) podano przed, czy po treningu zaobserwowano podobną odpowiedź anaboliczną, [19]
• Fujita i wsp. w 2009 r. [11] stwierdzili podobny wzrost tempa syntezy białek mięśniowych, gdy podawano EAA (0.35 g/kg beztłuszczowej masy ciała) i węglowodany (0.5g/kg beztłuszczowej masy ciała) przed treningiem dolnej części ciała i gdy nie podawano niczego (grupa kontrolna),
• „Staples i wsp. (2011 r.) wykazali, że po wysiłku siłowym podaż zaledwie 25 g białek serwatki miała równie korzystny wpływ na bilans białek mięśniowych netto (synteza białek mięśniowych minus rozpad białek mięśniowych), jak podaż takiej samej ilości białek serwatkowych wraz z węglowodanami (50g)” [12]

Podsumowanie: czy same proteiny zapewnią wzrost mięśni? Niewiele na to wskazuje. Dla hipertrofii konieczne jest zapewnienie nadwyżki energetycznej w postaci węglowodanów i tłuszczy. Z tym, że wzrost włókien mięśniowych, ich odbudowa i regeneracja to proces rozciągnięty nawet na kilkadziesiąt godzin po zakończeniu treningu.Wtedy krytyczne znaczenie ma właściwe odżywianie się.

Czy bezpośrednio w okresie po treningu konieczne jest dostarczenie węglowodanów?

Niewiele na to wskazuje, chyba, że ktoś ma kilka treningów dziennie, uczestniczy w triatlonie, walczy na ringu, w systemie pucharowym (np. boks tajski), bądź startuje kilka razy pod rząd na zawodach biegowych czy pływackich (np. indywidualnie i w sztafetach). Dla kulturysty dodatek węglowodanów może być cenny, ale hipertrofia dotyczy dziesiątek godzin po zakończeniu treningu, a nie tylko mitycznego 1-2 h okna anabolicznego. Dla świętego spokoju można po treningu dostarczyć 0.5-0.6 g węglowodanów na kg masy ciała wraz z proteinami serwatkowymi (0.35-0.45 g na kg masy ciała).

Czy podanie samych protein po treningu siłowym spowoduje, że zostaną one zmarnowane? Nic na to nie wskazuje! Szereg badań mówi o tym, iż różnorakie białka podawane bez węglowodanów wchłaniają się i są skutecznie zużywane przez mięśnie.

Czy dla sportowca lepsze są węglowodany, czy tłuszcze? Ta kwestia stanowi pole do niekończących się sporów, daleko do osiągnięcia konsensusu. Istnieje wiele zróżnicowanych strategii żywieniowych.

Referencje, piśmiennictwo:

1.MARK A. FEBBRAIO AND JANE DANCEY „Skeletal muscle energy metabolism during prolonged, fatiguing exercise” https://www.somasimple.com/pdf_files/skeletal_muscle.pdf

2. Paul A. Fournier, Timothy J. Fairchild,* Luis D. Ferreira,* and Lambert Bräu “Post-Exercise Muscle Glycogen Repletion in the Extreme: Effect of Food Absence and Active Recovery” https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3905296/

3.Mark A. Hearris, Kelly M. Hammond, J. Marc Fell and James P. Morton “Regulation of Muscle Glycogen Metabolism during Exercise: Implications for Endurance Performance and Training Adaptations”

4.Robergs RA1, Pearson DR, Costill DL, Fink WJ, Pascoe DD, Benedict MA, Lambert CP, Zachweija JJ. “Muscle glycogenolysis during differing intensities of weight-resistance exercise” https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2055849

5.J.BANGSBO, T.E.GRAHAM “ELEVATED MUSCLE GLYCOGEN AND ANAEROBIC ENERGY PRODUCTION DURING EXHAUSTIVE EXERCISE IN MAN” https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1176158/pdf/jphysiol00431-0206.pdf

6.M Krustrup P1, Mohr M, Steensberg A, Bencke J, Kjaer M, Bangsbo J. “Muscle and blood metabolites during a soccer game: implications for sprint performance”. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16775559

7.Kurt A. Escobar (a1), Trisha A. VanDusseldorp (a2) and Chad M. Kerksick (a3) “Carbohydrate intake and resistance-based exercise: are current recommendations reflective of actual need?” https://www.cambridge.org/core/journals/british-journal-of-nutrition/article/carbohydrate-intake-and-resistancebased-exercise-are-current-recommendations-reflective-of-actual-need/45C97BD7A99949777E3474E50709A7DA/core-reader#ref36

8.Robert R. Wolfe “Branched-chain amino acids and muscle protein synthesis in humans: myth or reality?” https://jissn.biomedcentral.com/articles/10.1186/s12970-017-0184-9

9. Granner Daryl K, Murray Robert K., Rodwell Victor W. “Biochemia Harpera ilustrowana” Wydanie 6, PZWL

10.Favier RJ, Koubi HE, Mayet MH, Semporé B, Simi B, Flandrois R Effects of gluconeogenic precursor flux alterations on glycogen resynthesis after prolonged exercise. J Appl Physiol (1985). 1987 Nov; 63(5):1733-8

11. Fujita et al. (2009) Fujita S, Dreyer HC, Drummond MJ, Glynn EL, Volpi E, Rasmussen BB. Essential amino acid and carbohydrate ingestion before resistance exercise does not enhance postexercise muscle protein synthesis. Journal of Applied Physiology. 2009;106:1730–1739. doi: 10.1152/japplphysiol.90395.2008.

12. http://180rekompozycja.pl/okno-anaboliczne-obiegowe-stwierdzenia-vs-dowody/

13. Elizabeth G. Frame “the levels of individual free amino acids in the plasma of normal man at various intervals after a high-protein meal”

14. Stuart M. Phillipscorresponding author “A Brief Review of Critical Processes in Exercise-Induced Muscular Hypertrophy” https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4008813/

15.Tipton KD1, Elliott TA, Cree MG, Wolf SE, Sanford AP, Wolfe RR. “Ingestion of casein and whey proteins result in muscle anabolism after resistance exercise” https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15570142

16.Hartman JW1, Tang JE, Wilkinson SB, Tarnopolsky MA, Lawrence RL, Fullerton AV, Phillips SM. “Consumption of fat-free fluid milk after resistance exercise promotes greater lean mass accretion than does consumption of soy or carbohydrate in young, novice, male weightlifters.” https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17684208

17.Roy BD, Tarnopolsky MA, MacDougall JD, Fowles J, Yarasheski KE “Effect of glucose supplement timing on protein metabolism after resistance training.”J Appl Physiol (1985). 1997 Jun; 82(6):1882-8

18.Koopman R., Beelen M., Stellingwerff T., Pennings B., Saris W.H., Kies A.K., Kuipers H., van Loon L.J.C. (2007) Coingestion of carbohydrate with protein does not further augment postexercise muscle protein synthesis. American Journal of Physiology Endocrinology and Metabolism 293, E833-842 https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17609259

19.Kevin D. Tipton “Stimulation of net muscle protein synthesis by whey protein ingestion before and after exercise” http://www.physiology.org/doi/full/10.1152/ajpendo.00166.20

20. Lin F. Chang, PhD, Shireene R. Vethakkan, MD, PhD, Kalanithi Nesaretnam, PhD, Thomas A.B. Sanders, PhD , Kim-Tiu Teng, PhD „Adverse effects on insulin secretion of replacing saturated fat with refined carbohydrate but not with monounsaturated fat: A randomized controlled trial in centrally obese subjects” http://www.lipidjournal.com/article/S1933-2874(16)30336-1/fulltext